При образовании комплексов белка с анионными полисахаридами большая роль отводится взаимодействию положительно заряженных групп белка с отрицательно заряженными группами полисахаридов, а также образованию гидрофобных взаимодействий и водородных связей между комплексообразователями. При формировании таких комплексов иногда изменяется вторичная структура белка.
Ферментативная модификация функциональных свойств белков осуществляется с использованием ферментов (табл. 2.14) растительного, микробного или животного происхождения. Преимуществом таких методов являются мягкие режимы выделения белков, сохранение биологической ценности и возможность регулирования глубины той или иной реакции. К недостаткам методов относится ограничение процессов модификации из-за высокой степени специфичности ферментов.
Таблица 2.14. Методы ферментативной модификации белков [К. Швенке, 2000]
|
Реакция |
Фермент |
Реагирующие функциональные группы |
Структурные эффекты |
|
Протеолиз |
Протеиназы |
Специфическое расщепление пептидных связей |
Уменьшение молекулярной массы, гидрофилизация |
|
Пластеиновая реакция |
Протеиназы |
Пептидные связи, -NH2 и -СООН |
Транспептидация после ферментативного расщепления |
|
Гликозилирование |
Трансглутаминаза |
-G1u-CO-NH2 |
Гидрофилизация |
|
Фосфорллироваие |
Протеинкиназы |
-ОН |
То же |
|
Дезамидирование |
Пептидоглутамин-азы, трансглута-миназы |
-G1u-CO-NH2 |
« « |
|
Сшивание |
Трансглугаминазы, |
-G1u-C.O-NH2 |
Стабилизация |
|
пероксидаза, |
Туг |
структуры |
|
|
полифенолоксидаза |
Туг |
Из ферментативных методов модификации наибольшее распространение получил метод ограниченного ферментативного протеолиза. С его использованием для замены яичного альбумина выпускают пенообразующие модифицированные белки: гидролизаты изолята и гидролизаты муки.