Технология солода и пива-стр.224

Для достижения типичного для пшеницы аромата предпочитают менее интенсивное расщепление белков. Ограниченное снабжение сусла соединениями азота приводит к получению пива с более ярким, привлекательным вкусом. Это достаточно важно, поскольку у пшеничного пива желательно получение широкого спектра побочных продуктов брожения, чему препятствует избыток свободных аминокислот; пиво в этом случае получается безжизненным и неярким. Поэтому следует стремиться к пониженному содержанию белков в пшенице и к низким значениям растворимого азота [121].

Предпочтительнее, чтобы солод имел повышенное значение pH конгрессного сусла (pH =6), а не пониженное. При этом совсем не обязательно, что высокий pH солода вызывает высокий pH пива.

У некоторых сортов солода стремятся к проращиванию при более высокой температуре (19 ° С) и к ступенчатому подъему степени замачивания до 45-47%, снижая затем температуру до 13-15 °С [201]. Этот способ оправдывает себя при переработке сортов пшеницы, которые при средних и несколько повышенных значениях вязкости в солоде склонны к пониженной растворимости белков. Применение такой технологии для сортов с сильной растворимостью давало бы, наоборот, бедные ароматом сорта. Если необходимо приглушить слишком сильное расщепление белков, то уменьшают влажность солода при увеличении температуры. При приготовлении пшеничного солода стремятся получить:

■ степень растворения белков (число Кольбаха) - не более 42%;

■ содержание в сусле свободных аминокислот FAN - 18% от общего азота;

■ вязкость - ниже 1,65 мПа • с;

■ разность между экстрактивностью муки грубого и тонкого помола - около 1,0%.

Подвяливание начинают при температуре 40 °С и заканчивают при 60 °С. Путем отсушки при различных температурах получают:

Другие материалы

Сельскохозяйственная биотехнология-стр.150

инициация, приводящая к связыванию инициаторной тРНК с сигналом начала трансляции в мРНК, при этом инициаторная тРНК занимает P-участок рибосомы, один из двух участков связывания тРНК; 2) элонгация начинается со связывания аминоацил-тРНК с другим участком связывания на рибосоме (A-участком) с последующим образованием пептидной связи между аминогруппой второй аминоацил-тРНК и карбоксильной группой ф-метионина, связанного с инициаторной тРНК; образовавшаяся дипептидил-тРНК перемещается из А-участ-ка в P-участок, новая аминокислота связывается с освободившимся A-участком, и начинается новый ци