Технология производства продукции общественного питания-стр.344

В зависимости от вида и возраста животных различают говядину и телятину, свинину и поросятину, баранину, козлятину и другие виды мяса.

По термическому состоянию мясо может быть охлажденным, мороженым, остывшим. При боенской обработке выход мяса колеблется от 50 до 60 % живой массы.

По упитанности мясо подразделяют на говядину, баранину и козлятину I и II категорий, свинину - жирную, беконную, мясную и обрезную.

Свойства сырья определяют способ его кулинарного использования, схему механической обработки и количество отходов. Так, мороженое мясо требует предварительного размораживания. У говядины для жаренья пригодно 18 ... 20 % мышечной ткани, а у туш мелкого скота - до 60 ... 80 % и т. д. Количество костей при разделке говядины I категории упитанности составляет 26,4 %, а II категории - 29,5 %.

На предприятия общественного питания мясо поступает целыми тушами, полутушами, более мелкими частями туш или в виде полуфабрикатов, приготовленных для кулинарного использования.

Мясо является одним из наиболее ценных пищевых продуктов. Прежде всего, оно содержит значительное количество белков: говядина - 18,6 ... 20 %, баранина - 15,3 ... 19,8, жирная свинина -

11... 12 % и т. д. Большая часть этих белков полноценна. Они содержат все незаменимые аминокислоты, которые к тому же находятся в соотношениях, близких к оптимальным. Количество жира колеблется в зависимости от вида мяса и его упитанности в очень широких пределах: от 1 ... 2 % в телятине, до 49 % в жирной свинине.

Жир в умеренном количестве улучшает вкус блюд, а в большом - ухудшает качество кулинарной продукции, и поэтому излишек его при приготовлении полуфабрикатов удаляют.

Содержание минеральных веществ составляет в среднем 0,8 ... 1,3 %. Это главным образом соединения натрия, калия, кальция, магния, фосфора, железа и важнейших микроэлементов.

Другие материалы

Сельскохозяйственная биотехнология-стр.158

Посттрансляционная модификация. Многие полипептиды по окончании трансляции претерпевают ряд различных модификаций. 1. Формильная группа на N-конце бактериальных белков гидролизуется деформилазой. Под действием аминопеп-тидазы может произойти отщепление одного или нескольких концевых остатков. Концевой метионин иногда отщепляется до завершения синтеза полипептидной цепи. 2. При окислении двух цистеиновых остатков могут образоваться дисульфидные связи. 3. Боковые цепи некоторых белков могут быть специфически модифицированы. Остатки пролина и лизина гидроксили-руются.