Технология продукции общественного питания-стр.409

В составе саркоплазмы содержатся следующие белки: миоген, глобулин X, миоальбумин и миоглобин. В количественном отношении преобладают миоген и глобулин X, содержание каждого из них составляет около 20 % всех белков мышечной ткани. Доля миоальбумина невелика - 1...2 %, миоглобина - около 1 %. Изоэлектрическая точка названных белков находится при следующих значениях pH: миогена -

6.0...6.6, глобулина X - 5,2, миоальбумина - 3,0...3,5. Температура денатурации: миогена - 55...60 °С, глобулина X - около 50, миоальбумина - 45...47 °С. Белок миоглобин, являясь хромопротеидом, обусловливает характерный красный цвет мяса.

Белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и тропонин. Среди миофибриллярных белков преобладает миозин (55 % от суммы миофибриллярных белков и 40 % всех белков мышечной ткани), который имеет в основном фибриллярное строение и обладает в связи с этим высокой способностью к гидратации. Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4, а температура денатурации

45...50 °С. Содержание актина составляет 13... 15 % всех мышечных белков. Актин существует в двух формах - глобулярной и фибриллярной. Изоэлектрическая точка при pH 4,9...5,1. Температура денатурации около 50 °С. Актомиозин образуется при мышечном сокращении в результате соединения миозина с актином. Тропомиозин содержится в количестве 2,5 %. Его характерной особенностью является устойчивость к денатурации. Изоэлектрическая точка тропомиозина - pH 5,1. Содержание тропонина такое же, как и тропомиозина. Молекулы тро-понина присоединены к актиновым нитям и участвуют в регулировании мышечного сокращения.

Белки саркоплазматические составляют 30...35 %, а миофибриллярные - 50...55 % всех белков мышечной ткани. Саркоплазматические белки в мышечном волокне находятся в виде концентрированного раствора (золя), а миофибриллярные - в виде студнеобразной массы (геля).

Другие материалы