Технология продукции общественного питания-стр.129

• / - три отдельные полипептидные a-цепи молекулы тропоколлагена, каждая из которых образует беспорядочно свернутый клубок, три цепи неидентичны по составу;

• II- две ковалентно связанные (p-компонент) и одна свободная полипептидная a-цепь молекулы тропоколлагена; (3-компонент

Рис. 4.6. Схематическое изображение вариантов перехода мономерного тропоколлагена в глютины различного типа (предполагается, что разрыва пептидных связей не происходит):

/ - три a-цепи; II - а-цепь и один 3-компонент; III - укомпонент

может состоять их двух одинаковых или из двух неодинаковых цепей;

• III - водорастворимая система (у-компонент), состоящая из независимых молекул тропоколлагена с гораздо более низкой степенью внутренней упорядоченности (разрушена вторичная структура, но три цепи не разъединяются за счет наличия двух и более поперечных ковалентных связей между цепями).

Различия в стабильности разных элементов структуры коллагенового волокна являются результатом различий в распределении прочных ковалентных межцепочных поперечных связей. Наиболее неустойчивые связи в пептидной цепи располагаются неравномерно вдоль полипептидных последовательностей, что, по-видимому, и является причиной неодновременного перехода коллагена в глютин. Для этого требуется не только высокая температура, но и время. Полный гидролиз интактного (неповрежденного никакими внешними воздействиями - химическими, физическими) коллагена происходит при температуре 126 °С в течение 3 ч. По мере увеличения степени деструкции коллагена (образования глютина) механическая прочность коллагеновых волокон существенно снижается. Поэтому переход коллагена соединительнотканных образований мышечной ткани (перимизия, эндомизия) в глютин является основной причиной размягчения мяса в процессе тепловой кулинарной обработки.

Другие материалы

Сельскохозяйственная биотехнология-стр.184

Регуляция экспрессии у Е. coli происходит также и на уровне трансляции. Последовательность оснований длиной 6-8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ, определяет эффективность трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой. Как правило, он отстоит на 8 нуклеотидов от инициирующего кодона, и его сдвиг в ту или иную сторону может резко снижать эффективность трансляции соответствующей мРНК.