Технология продукции общественного питания-стр.110

Изменяя pH раствора белка можно повысить или понизить его водосвязывающую способность за счет изменения величины ионной адсорбции. Ионная адсорбция отсутствует (равна нулю), когда суммарный заряд белка равен нулю, т. е. в изоэлектрической точке (ИЭТ). Белки пищевых продуктов имеют ИЭТ при разных значениях pH: например, белки молока: казеин - 4,6; лактоглобулин - 5,4; белки мяса:

глобулин X - 5,0; миозин - 5,4; миоген - 6,0...6,5; миоальбумин -

3,0...3,5, яичный альбумин - 4,55; глиадин пшеничного зерна - 7,1; зеин кукурузного зерна - 6,2; пепсин - 2,75. В ИЭТ белки характеризуются наименьшей набухаемостью и растворимостью.

Если сдвинуть pH раствора в ту или другую сторону от ИЭТ, то водосвязывающая способность системы повысится за счет адсорбции диполей воды ионизированными группами белка, что приводит к образованию вокруг белковой молекулы гидратной оболочки, которая придает устойчивость белковым растворам и препятствует ее осаждению (рис. 4.4).

Рис. 4.4. Схематическое изображение гидратной оболочки вокруг белковой молекулы в присутствии соляной кислоты

В кулинарной практике часто используют пищевые кислоты (уксусную, лимонную) или сок лимона, содержащий смесь пищевых кислот, для маринования мяса. Это делается для снижения pH мяса ниже ИЭТ, что вызывает дополнительное набухание белка коллагена, приводящее к разрыхлению его структуры и повышению качества изделия после жарки. Введение в мясной фарш пищевых фосфатов в небольших ко личествах (0,3 % массы фарша) приводит к смещению pH в нейтральную и слабощелочную сторону, т. е. выше ИЭТ мышечных белков, что также повышает водосвязывающую способность дисперсной системы (фарша).

Другие материалы

Технология солода и пива-стр.256

Зависимость активности ферментов от температуры Активность ферментов возрастает с подъемом температуры и достигает оптимальной для каждого фермента величины при некоторой оптимальной температуре (рис. 3.22).

Рис. 3.22. Зависимость активности фермента от температуры: