Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щелочей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.

4.2. ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ

Конформация молекулы глобулярных белков более компактна по сравнению с фибриллярными белками из-за наличия сложным образом согнутых, свернутых и скрученных участков полипептидной цепи, существование которой зависит от различных типов стабилизирующих сил. Для глобулярных белков нет единой формы. Одни из них имеют почти правильные сферы, другие - вытянутые эллипсоиды, а большинство имеют промежуточную форму между этими крайними случаями. Глобулярные белки пищевых продуктов построены из одной полипептидной цепи. В качестве исключения можно привести мясные продукты, в рецептуру которых входит кровь. Гемоглобин крови является олигомером (молекула образована четырьмя полипептид-ными цепями).

Как свидетельствуют накопленные в научной литературе данные, третичная структура свернутой полипептидной цепи (глобулы) стабилизируется целым рядом нековалентных взаимодействий. Во всех глобулярных белках обнаружены следующие типы взаимодействий:

1) гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми цепями валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и других неполярных аминокислот; 2) электростатические силы притяжения между боковыми цепями, несущими противоположно заряженные ионные группы (ион-ионные взаимодействия); 3) водородные связи между группами, не участвующими в образовании пептидной связи, - например, между остатками тирозина и глутаминовой кислоты; 4) водородные связи пептидных группировок, осуществляемые в спиральных структурах и структурах типа складчатого листа в цепи. В составе некоторых белков могут присутствовать или отсутствовать дисульфидные связи и координированные ионы металлов (рис. 4.3).