Технология продукции общественного питания-стр.105

Рис. 4.2. А. Схема строения коллагенового волокна:

1 - коллагеновое волокно; 2 - фибрилла минимальной толщины, у которой еще видна поперечная исчерченность; 3 - протофибрилла; 4 - молекула коллагена (тропоколлагена); 5 - полипептидная цепочка молекулы тропоколлагена.

Б. Электронная микрофотография коллагеновых волокон Макромолекула, фибрилла и волокно - это реальные формы существования коллагена, а протофибрилла является гипотетической формой, которая введена для наглядности представления.

Стабилизация структуры молекул коллагена и их агрегатов (фибрилл, волокон) осуществляется за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, являющихся своеобразными сшивающими мостиками.

Эти связи подразделяются на нековалентные и ковалентные.

К нековалентным относятся водородные (между пептидными группами, между боковыми цепями и пептидными группами), ионные (между заряженными боковыми цепями) и гидрофобные (между боковыми цепями). Водородные и ионные связи возникают между полярными группами, а гидрофобные - между неполярными группами.

Ковалентные представлены эфирными (между карбоксильными и гидроксильными группами боковых цепей), пептидными (между кислыми и основными группами боковых цепей), а также альдегидными связями. В образовании ковалентных связей (глюкозидных, эфирных) в коллагене наряду с его функциональными группами принимают участие другие вещества, особенно гексозы (глюкоза, галактоза, манно-за и др.), повышая его стабильность за счет образования поперечных сшивок. Коллаген содержит 0,5... 1 % гексоз, которые прочно связаны с ним, что дает основание считать коллаген гликопротеидом.

Другие материалы

Технология спирта-стр.186

Кроме препарата Глюкаваморин Гх, в спиртовом производстве могут применять и препараты других микроорганизмов - продуцентов амилолитических ферментов, например Амилодиаста-тин Гх, Глюкобататин Гх, Глюкоэндомикопсин Гх, Амилоризин Гх и др.