инициация, приводящая к связыванию инициаторной тРНК с сигналом начала трансляции в мРНК, при этом инициаторная тРНК занимает P-участок рибосомы, один из двух участков связывания тРНК; 2) элонгация начинается со связывания аминоацил-тРНК с другим участком связывания на рибосоме (A-участком) с последующим образованием пептидной связи между аминогруппой второй аминоацил-тРНК и карбоксильной группой ф-метионина, связанного с инициаторной тРНК; образовавшаяся дипептидил-тРНК перемещается из А-участ-ка в P-участок, новая аминокислота связывается с освободившимся A-участком, и начинается новый цикл реакции элонгации; 3) терминация происходит тогда, когда стоп-кодон (сигнал терминации) в молекуле тРНК считывается фактором освобождения белка, что приводит к отделению завершенной полипептидной цепи от рибосомы. Ниже процесс трансляции будет описан более подробно на примере синтеза белка в клетках Е. coli, где он лучше всего изучен.

Активация тРНК. Каким образом молекула тРНК узнает «свою» аминокислоту? Существует специальный набор ферментов, так называемых аминоацил-тРНК-синтетаз, которые присоединяют аминокислоты к соответствующим молекулам тРНК-Для каждой из аминокислот имеется своя особая синтетаза: она присоединяет глицин к глициновой тРНК, валин - к вали-новой и т. д. Реакция присоединения протекает в два этапа и приводит к образованию аминоацил-тРНК (рис. 2.15). Сначала аминокислота активируется путем связывания ее карбоксильной группы непосредственно с АМФ, т. е. образуется аденили-рованная аминокислота; источником энергии для реакции аде-нилирования, в обычных условиях невыгодной в термодинамическом смысле, служит гидролиз АТФ. Оставаясь связанной с аминоацил-тРНК-синтетазой, аденилированная карбоксильная группа аминокислоты переносится затем на гидроксильную группу остатка сахара, находящуюся на З’-конце молекулы тРНК- В результате аминокислота оказывается присоединенной к тРНК сложноэфирной связью.