Пищевая химия-стр.99

Большая часть белков денатурируется при 60-80°С, однако встречаются белки и термостабильные, например, а-лактоглобулин молока и а-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к нагреванию часто обуславливается наличием в их составе большого количества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздействия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и солевого состава среды и присутствия небелковых соединений. Например, темпера гура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии кислот жирного рада, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют особо важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, приводят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, - к их инактивации.

При температуре от 40-60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашен-ных продуктов - меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций ме-ланоидинообразования заключается во взаимодействии группы -NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров (см. гл. 3). Сахаро-аминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, греонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается. Эго уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп -NH2 и -СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и ю-е изопепгидных связей. Механизм образования связей с участием глутаминовой кислоты и ее амида представлен на рис. 2.18. Изопептиды обнаружены в кератине, молочных белках и белках мяса.

Другие материалы

Технология продукции общественного питания-стр.549

Свеклу для борщей можно приготовить двумя способами.

Первый способ. Свеклу, нарезанную соломкой или ломтиками, тушат в толстостенной закрытой посуде с добавлением томатного пюре, уксуса, жира и небольшого количества бульона или воды (15...20 % к массе свеклы) в течение 30...40 мин. Уксус и томатное пюре добавляют за 10... 15 мин до окончания тушения, что способствует усилению цвета свеклы. Чтобы предотвратить пригорание, свеклу перемешивают, доливая по мере надобности воду или бульон. После доведения жидкости до кипения нагрев уменьшают и далее поддерживают слабое кипение.