При ограниченном протеолизе, например, легумина кормовых бобов под влиянием трипсина - фермента пищеварительного тракга - расщепляются пептидные связи только a-цепей, тогда как p-цепи остаются незатронутыми. И только в ходе дальнейшего глубокого протеолиза Р-цепи 11S белка расщепляются на пептиды.

Гидролитический распад гидрофильных a-цепей приводит к понижению молекулярной массы с 340 до 240 кДа и к возрастанию степени гид-рофобности «Обрубка» - легумина Т. Молекулы белка становятся более компактными, сферическими и с высокой термодинамической стабильностью (Браудо Е. Е., 1997). При этом улучшаются эмульгирующие и пенообразующие свойства белков.

Аналогичная взаимосвязь между особенностями структуры 11S глобулинов, подвергнувшихся ограниченному протеолизу, и функциональными свойствами существует и у гороха и у сои. Разница заключается в молекулярных массах легумина Т - 230-260 кДа.

Определенный интерес представляют реакции ферментативного синтеза белков из пептидов (пластеиновый синтез), которые целесообразно применять для введения в состав белков незаменимых аминокислот или их производных (эфиров) с целью улучшения растворимости, поверхно-стно-активных свойств и биологической ценности:

Важнейшие химические методы модификации функциональных свойств приведены в табл. 2.15. Из этих методов широко известны при-

Таблица 2.15. Методы химической модификации белков [К. Д. Швенке, 2000]

емы дезамидирования (удаление амидных групп глютамина и аспарагина), ацилирования аминогрупп янтарным (сукцинилирование) или уксусным (ацетилирование) ангидридами и фосфорилирования.