Пищевая химия-стр.47

Особенности химического строения боковых цепей аминокислотных остатков и расположение их в пространстве определенным образом обеспечивают, при выполнении белками биологических функций, компле-ментарность (соответствие) контактируемых поверхностей или поверхностей белка с небелковыми соединениями по принципу «ключ к замку». Имеется ряд экспериментальных доказательств относительно механизма формирования структуры молекулы белка путем ассоциации а-спиралей и складчатых p-слоев (рис. 2.12). Этапы скручивания белка включают формирование двух временно создающихся коротких а- или p-спиралей, которые затем стабилизируются с образованием комплекса. Сформировавшиеся комплексы аа, рр, оф, называемые единицами скручивания, далее выступают в роли самостоятельных центров, способных к взаимодействию с другими элементами вторичной структуры. Задача заключается в том, чтобы как можно полнее расшифровать тот путь, который приводит к формированию функционально активной структуры белка в каждом конкретном случае.

Рис. 2.12. Предполагаемые этапы скручивания белка

2.6. БЕЛКИ ПИЩЕВОГО СЫРЬЯ Белки злаков Анализируя аминокислотный состав суммарных белков различных злаковых культур с точки зрения состава эталонного белка для питания людей (ФАО, 1973) следует отметить, что все они, за исключением овса, бедны лизином (2,2-3,8%), а за исключением риса и сорго - изолейцином. Для белков пшеницы, сорго, ячменя и ржи характерно относительно небольшое количество метионииа (1,6-1,7 мг/100 гбелка). Белки пшеницы к тому же содержат недостаточное количество треонина (2,6%), а белки кукурузы - триптофана (0,6%). Наиболее сбалансированными по аминокислотному составу являются овес, рожь и рис.

Другие материалы

Технологические правила виноделия-стр.213

Название ферментного препарата

Активность

Действие

ТРЕНОЛИН

4000

Пектолитический ферментный препарат

Разжижение мезги, улучшение сокоотделения, снижение слизи в сусле, улучшение фильтрации

ТРЕНОЛИН ОПТИ