Пищевая химия-стр.298

Высокоочищенный трипсин применяется для медицинских целей. Это одна из главных протеаз поджелудочной железы, которая в виде неочищенного панкреатина находит некоторое применение в пищевой промышленности для производства гидролизатов.

Химотрипсин (Н.Ф.3.4.21.1). Химотрипсин - протеолитический фермент, секретируемый поджелудочной железой в тонкий кишечник в виде неактивного предшественника, называемого химотрипсиногеном. Химо-трипсиноген (молекулярная масса около 25 000 Да) представляет собой полипептидную цепь, состоящую из 245 аминокислотных остатков и содержащую пять дисульфидных связей. Он активируется в тонком кишечнике под действием трипсина. При этом происходит гидролиз четырех пептидных связей и отщепление двух дипептидов (14-15 и 147-148). В результате образуется активный химотрипсин, состоящий из трех полипептидных цепей, ковалентно связанных двумя дисульфидными мостиками.

В активном центре химотрипсина содержится остаток гистидина (57), аспарагиновой кислоты (102) и остатоксерина (195). Молекулярная масса около 22 500 Да. Изоэлектрическая точка 8,3; оптимум pH в пределах 7,0- 9,0, что согласуется с естественными условиями его действия.

Специфичность химотрипсина заключается в том, что он предпочтительнее гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами: тирозином, триптофаном, фенилаланином.

Этот фермент не применяется в пищевой промышленности как таковой, но является составной частью комплексных препаратов панкреатина.

Пепсин (Н.Ф.3.4.23.1). Пепсин вырабатывается слизистой желудка в виде пепсиногена (молекулярная масса около 42 000 Да). Пепсиноген превращается в активный пепсин под действием НС1 или аутокаталитически путем расщепления одной пептидной связи. Фермент получен в кристаллическом виде, его молекулярная масса 35 000 Да, оптимум pH действия 1,8.

Другие материалы

Сельскохозяйственная биотехнология-стр.269

Использование молочной железы как места производства чужеродных протеинов обосновывается огромной синтетической белковой продуктивностью молочной железы. Общая концентрация эндогенных молочных белков в зависимости от вида находится в пределах 2-10% (табл. 4.13), т. е. на уровне 20-100 граммов на литр. Если еще нет возможности получать такое же количество рекомбинантного белка из 1 л молока, то выделение одного и более граммов такого белка уже достаточно для коммерческого производства фармацевтически важных белков.