Пищевая химия-стр.102

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, некоторые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин - в дегидроаланин с выделением сероводорода:

Реакционноспособный дегидроаланин конденсируется с остатками лизина, орнитина и цистеина боковых цепей и образует межмолекуляр-ные поперечные связи в белках:

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной структурой, поэтому образование их в технологических процессах производства пищевых продуктов нежелательно. К тому же в опытах на крысах показано, что образование, например, лизиноаланина стимулирует не-фрокальциноз, диарею и облысение.

Обработка сырья растворами щелочей широко используется при получении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение pH, температура и время обработки, тем выше содержание незаменимых аминокислот в белке. Например, при повышении pH раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем уменьшается на 40%, треонина - на 26%, а валина - на 24%. Мягкие температурные режимы предохраняют от образования в больших количествах нежелательных аминокислотных фрагментов. В то же время среди специалистов обсуждается вопрос о введении предельно допустимых концент-папий лизиноаланина (например, 300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.

Другие материалы

Технология продукции общественного питания-стр.128

Переход коллагена в глютин - это процесс, при котором высокоорганизованное квазикристаллическое, нерастворимое в воде коллагеновое волокно превращается из бесконечно ассиметричной сетки взаимосвязанных тропоколлагеновых единиц в водорастворимую систему независимых молекул с гораздо более низкой степенью внутренней упорядоченности.

Процесс перехода коллагена в глютин включает следующие стадии:

1) плавление трехспиральной структуры до аморфного состояния;

2) гидролиз поперечных (межмолекулярных) связей между тропоколлагеновыми единицами;